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A Proteinase K é uma protease de
serina que pertence à família das subtilisinas. Ela possui atividade enzimática
extremamente alta e ampla especificidade de substrato. Pode decompor
preferencialmente as ligações éster e peptídicas adjacentes ao C-terminal de
aminoácidos hidrofóbicos, aminoácidos contendo enxofre e aminoácidos
aromáticos. É frequentemente utilizada para degradar proteínas e produzir
peptídeos curtos. Apresenta a tríade catalítica típica Asp39-His69-Ser224,
característica exclusiva das proteases de serina, e possui dois sítios de
ligação de Ca2+ ao redor do centro ativo, o que aumenta sua estabilidade,
permitindo manter alta atividade enzimática sob condições mais amplas.
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